Cтраница 3


Описанный выше способ приготовления раствора сравнения основан на том факте, что окрашенный комплекс кобальта с нитрозо - К-солью не образуется в сильнокислой среде; оптимальной средой для образования комплекса является нейтральный или слабокислый раствор.  

Интенсивность окраски в сильной степени зависит от среды. Оптимальной средой для получения наиболее стабильной окраски является азотнокислая. В солянокислой среде окраска стабильна только 6 мин, и поэтому измерения должны быть проведены быстро. Кислоты и соли снижают интенсивность окраски; в испытуемых и стандартных растворах необходимо поддерживать одинаковые концентрации кислот и солей.  

При этом первоначальный фиолетово-розовый раствор реактива, в зависимости от концентрации стронция становится фиолетово-синим или сине-зеленым. Оптимальной средой взаимодействия является рН 4 6 (ацетатный буферный раствор) в присутствии ПЭДТУ. Окраска растворов устойчива в течение многих часов.  

Ионо - и электронообменные волокна. От характера ионогенной группы зависит оптимальная среда (рН) связывания ионов, а от количества этих групп в полимере - равновесная ионообменная емкость.  

Исследованные вещества расположены в ряд на основании их окислительной способности по отношению к иодиду. Этот ряд требуется учитывать при определении оптимальной среды для окислительно-восстановительных реакций с участием названных веществ.  

Медико-биологические последствия использования атомной энергии начали, видимо, в полной мере осознавать только после атомных бомбардировок Хиросимы и Нагасаки. Поэтому современные меры предупреждения химического загрязнения биосферы и формирования оптимальной среды обитания стали разрабатываться с большим опозданием, а нормализовать экологическую обстановку труднее, чем предупредить загрязнение, поэтому и возникла такая ситуация, когда население и активисты борьбы за сохранение природной среды (зеленые) протестуют против строительства новых атомных электростанций, гидроузлов, теплоцентралей, химических заводов, настаивают на закрытии и перепрофилировании многих существующих предприятий. Эти опасения понятны, но далеко не всегда они обоснованы и хотя проистекают из накопленного негативного опыта, но при явно недостаточном знании предмета. Поэтому крайне важно в наше время глубокое экологическое образование как специалистов различного профиля, так и широких слоев населения.  

Студенты этой категории более замкнуты, отстранены от окружающих, реже идут на контакт как с преподавателями, так и с однокурсниками. Раскрепощенность их во многом зависит от работников деканата, преподавателей, создающих оптимальную среду общения, от позитивного отношения к ним однокурсников, от желания окружающих людей помочь им, быть более терпимыми. Болезнь накладывает отпечаток на личность студента, имеющего проблемы с физическим здоровьем, они ранимы в общении, некоторые субъективно. Однако, как показывает исследование, примерно 90 %, обучающихся на заочном отделении и их близкие (родители, родственники, опекуны) обучение в вузе рассматривают не только как возможность получить высшее образование, но прежде всего, как возможность окунуться в среду, которая помогает им ощутить себя равными другим, не имеющим особых проблем с физическим здоровьем.  

Исследовано влияние типа буферного раствора и органических растворителей (ацетона, этанола, диметилформамида и диоксана) на оптические свойства комплексов Zn и Cd с 8 - (я-толуолсульфо-нил) хинолином, который является групповым реагентом на них. Полосы поглощения комплексов в боратном буфере более характерные, чем в гликоколевом, поэтому боратный буфер является наиболее оптимальной средой для определения Zn и Cd с этим реагентом. Добавки органических растворителей влияют на смещение полос поглощения, возбуждения и люминесценции комплексов, а также на квантовый выход и интенсивность люминесценции, благодаря чему найдены оптимальные условия отдельного определения малых количеств Zn в присутствии равных количеств Cd, а также суммарного определения данных элементов.  

Артемова предложила модификацию метода для практического использования. Модифицированный метод заключается в посеве исследуемой воды в глюкозопеп-тонную среду (по ГОСТ 18963 - 73), которая является оптимальной средой накопления как для кишечных палочек, так и для энтерококков, с последующим высевом на соответствующие подтверждающие плотные элективные среды и идентификацией выросших колоний.  

Сосновая губка (Phelliiius pini.  

Взаимоотношения грибов в процессе разложения древесины определяются тем. При этом надо помнить, что в процессе истощения питательных веществ гриб, поселившийся первым, становится менее жизнеспособным, тогда как тот, для которого частично разложившаяся древесина является оптимальной средой, приобретает наиболее благоприятные условия для развития и он сравнительно легко вытесняет своего предшественника. Первый гриб поселяется на здоровых пнях, иногда даже на живых деревьях. Пахучий трутовик разрушает древесину значительно медленнее, но, как показывают опыты, после месяца развития окаймленного трутовика активность пахучего трутовика на подготовленной древесине значительно возрастает. Однако следует учитывать, что изменение температурно-психрометрических условий изменяет метаболизм грибов, а следовательно, и возможную последовательность развития их.  

Реакционная способность анионов, используемых при проведении реакций нуклеофильного ароматического замещения, очень сильно зависит от их состояния в растворе. Связывание с противоионами в ионные пары или же образование прочных сольватных оболочек значительно уменьшает их нуклеофильность и скорость реакции. Поэтому оптимальной средой для проведения таких реакций являются биполярные апротонные растворители, разрушающие ионные пары, но слабо сольватирующие анионы.  

В этот раствор при сильном перемешивании вводят медленно из пипетки анализируемый раствор. Для завершения окисления марганца раствор время от времени сильно перемешивают и оставляют на 3 мин. На создание оптимальной среды указывает изменение окраски раствора из зеленой в желто-коричневую. После этого сразу добавляют 15 мл аммиачного буферного раствора с рН 10 и 20 мл NH4OH (уд. К прозрачному раствору добавляют известное количество 0 05 М раствора комплексона III и через несколько минут его избыток оттитровывают раствором соли кальция по тимолфталексону до появления интенсивной синей окраски.  

Данные методы очистки основаны на активизации существующей (аборигенной) в почве или породе микрофлоры. В результате этого микроорганизмы начинают активно поглощать загрязнитель и вызывать его деструкцию. Методы активизации аборигенной микрофлоры направлены на создание оптимальной среды для развития определенных групп микроорганизмов, разлагающих загрязнитель. Эти методы могут быть использованы везде, где естественный микробиоценоз сохранил жизнеспособность и достаточное видовое разнообразие. Очистка за счет активизации микрофлоры является медленным, но очень эффективным процессом. Наиболее часто эти методы очистки применяются для ликвидации нефтяных и углеводородных загрязнений.  

Там Вы узнаете также, как создать себе оптимальную среду, которая гарантирует достижение Ваших целей, - среду, которая заставит Вас продержаться до конца.  

Важную роль в процессе пищеварения играют ферменты желудка, которые появляются в результате работы органов желудочно-кишечного тракта. Система пищеварения - одна из главных, так как от ее функционирования зависит работа организма в целом. Под пищеварением понимают совокупность химического, физического процессов, в результате взаимодействия которых различные необходимые соединения, которые попадают в организм с пищей, расщепляются до более простых соединений.

Основы пищеварения человека

Ротовая полость является начальным пунктом пищеварительного процесса, а толстый кишечник - конечным. При этом пищеварение в своей структуре имеет две главные составляющие: механическую и химическую переработку еды, которая поступает в организм. В начальном пункте происходит механический вид обработки, который включает в себя перемалывание и измельчение пищи.

Желудочно-кишечный тракт перерабатывает еду благодаря перистальтике, которая способствует перемешиванию. Химический процесс переработки химуса включает в себя слюноотделение, при котором расщепляются углеводы, а также еда, поступающая в организм, начинает насыщаться различными витаминами. В желудочной полости уже немного переработанный химус поддается воздействию соляной кислоты, которая ускоряет процесс распада микроэлементов. После этого вещества начинают взаимодействовать с различными ферментами, появившимися благодаря работе поджелудочной железы и остальных органов.

Что называют пищеварительными ферментами желудка?

У пациента в желудке в основном расщепляются частицы белка и жиры. Основным составляющим расщепления белков и других частиц считают различные ферменты в совокупности с соляной кислотой, вырабатываемые слизистой оболочкой. Все эти компоненты вместе имеют название желудочного сока. Именно в желудочно-кишечном тракте перевариваются и всасываются все необходимые для организма микроэлементы. При этом необходимые для пищеварения ферменты перемещаются в кишечник из печени, слюнных желез и поджелудочной железы.

Верхний слой кишечника покрыт множеством секреторных клеток, выделяющих слизь, которая защищает витамины, ферменты и слои, находящиеся глубже. Главная роль слизи заключается в создании условий, для более легкого продвижения пищевых продуктов в кишечную зону. Помимо этого, она выполняет защитную функцию, которая заключается в отвержении химических соединений. Таким образом, за день может вырабатываться примерно 7 литров пищеварительных соков, в которые входят пищеварительные ферменты и слизь.

Существует большое количество факторов, ускоряющих или замедляющих секреторные процессы ферментов. Любые сбои в организме ведут к тому, что ферменты могут выделяться в неправильных количествах, а это ведет к ухудшению процесса пищеварения.

Виды ферментов и их описание

Ферменты, способствующие процессу пищеварения, выделяются во всех участках желудочно-кишечного тракта. Они значительно ускоряют и улучшают переработку химуса, расщепляют различные соединения. Но если меняется их количество, то это может свидетельствовать о наличии болезней в организме. Ферментами может выполняться как одна, так и несколько функций. В зависимости от их локализации различают несколько видов.

Ферменты, вырабатывающиеся в ротовой полости

  • Одним из ферментов, вырабатываемых в ротовой полости, считается птиалин, расщепляющий углеводы. При этом его активность сохраняется в слабощелочной среде, при температуре около 38 градусов.
  • Следующим видом являются элементы амилазы и мальтазы, расщепляющие дисахариды мальтозы на глюкозу. Они остаются активными в таких же условиях, как и птиалин. Фермент можно найти в структуре крови, печени или слюны. Благодаря их работе в ротовой полости быстро начинают перевариваться различные фрукты, которые далее поступают в желудок в более легком виде.

Ферменты, вырабатываемые в желудочной полости

  • Первым протеолитический фермент - это пепсин, посредством которого происходит расщепление белка. Его начальная форма представлена в виде пепсиногена, который неактивный, из-за того, что имеет дополнительную часть. Когда на него влияет соляная кислота, эта часть начинает отделяться, что в итоге приводит к формированию пепсина, который имеет несколько видов (например, пепсин А, гастриксин, пепсин В). Пепсины производят рассоединение таким образом, что образованные в процессе белки могут с легкостью раствориться в воде. После этого переработанные массы переходят в кишечную зону, в которой завершается пищеварительный процесс. Здесь окончательно всасываются абсолютно все протеолитические ферменты, выработанные ранее.
  • Липаза - фермент, который расщепляет жир (липиды). Но у взрослых данный элемент не так важен, как в детском возрасте. Благодаря высокой температуре и перистальтике совершается распад соединений на более мелкие элементы, под действием чего увеличивается эффективность ферментного влияния. Это способствует упрощению переваривания жирных соединений в кишечнике.
  • В желудке человека повышает активность ферментов за счет выработки соляной кислоты, которая считается неорганическим элементом и выполняет одну из главных ролей в процессе пищеварения. Она способствует разрушению белков, активирует деятельность перечисленных веществ. При этом кислота прекрасно обеззараживает желудочную зону, не допуская размножение бактерий, которые в дальнейшем могут привести к гноению пищевых масс.

Чем грозит недостаток ферментов?

При злоупотреблении алкоголем у пациентов часто наблюдается недостача ферментов.

Элементы, помогающие процессу пищеварения, могут содержаться в организме в количестве, отклоняющемся от нормы. Чаще всего это наблюдается, когда пациент злоупотребляет алкогольными напитками, жирными, копчеными и солеными продуктами, курит. В результате этого развиваются различные болезни пищеварительного тракта, требующие немедленного лечения.

Прежде всего, у пациента начинается изжога, метеоризмы, неприятные отрыжки. При этом последний признак может не учитываться, если имел однократное проявление. Кроме этого, может быть и чрезмерная выработка различных ферментов, возникшая в результате действия грибка. Его деятельность способствует сбоям в пищеварении, вследствие чего появляется патологическая отрыжка. Но зачастую это начинается в случаях принятия антибиотиков, из-за которых вымирает микрофлора и развивается дисбактериоз. Для устранения неприятных симптомов необходимо привести в норму свой рацион, убрав из него продукты, из-за которых повышается уровень выработки газов.

Как правильно лечить состояние?

Какие существуют способы лечения состояния? Этим вопросом задаются многие пациенты, имеющие сбои в пищеварительном тракте. Но каждый человек должен помнить: только врач сможет подсказать, какое лекарство подойдет больше, учитывая при этом индивидуальные свойства организма.

Это могут быть различные препараты, которые нормализуют выработку ферментов (например, «Мезим»), а также восстановят желудочно-кишечную среду («Лактиале», который обогащает желудочно-кишечный тракт полезной флорой). Любое заболевание всегда легче предупредить. Для этого нужно вести активный образ жизни, начать следить за употребляемыми продуктами, не злоупотреблять алкоголем и не курить.

отражает следующий процесс в сердце :

а) возбуждение предсердий;

б) восстановление состояния миокарда желудочков после сокращения;

в) распространение возбуждения по желудочкам;

г) период покоя – диастола.

31. Оптимальная среда для высокой ферментативной активности слюны:

а) щелочная;

б) нейтральная;

в) кислая;

а) отогреть отмороженные конечности грелкой с горячей водой;

б) растереть отмороженные конечности снегом;

в) поместить отмороженные конечности в теплую воду, растереть до покраснения и наложить повязку;

г) туго забинтовать отморожены конечности и обратиться к врачу.

33. Лимитирующим фактором для растений в пустыне обычно является:

а) длина светового дня;

б) засоление почвы;

в) количество влаги;

г) колебание температур.

34. Согласно правилу Бергмана размеры теплокровных животных в разных популяциях одного вида увеличиваются в направлении:

а) с юга на север;

б) с востока на запад;

в) от побережий вглубь материка;

г) от высокогорий к равнинам.

35. Конкурентные отношения характерны для пары видов:

а) воробей и голубь;

б) воробей и корова;

в) воробей и заяц;

г) воробей и муха.

36. На рисунке представлена реконструкция внешнего облика и останков первобытной культуры одного из предков современного человека. Данного представителя следует отнести к группе:

а) предшественников человека;

б) древнейших людей;

в) древних людей;

г) ископаемых людей современного анатомического типа.

37. Область науки о закономерностях функционирования и регуляции биологических систем разного уровня организации:

а) анатомия;

б) физиология;

в) гигиена;

г) психология.

38. Транспирация позволяет растению:

а) иметь запас питательных веществ в разных органах;

б) регулировать температуру и постоянно получать минеральные вещества;

в) осуществлять вегетативное размножение;

г) поглощать энергию солнца.

39. К приспособлениям растений для улавливания световой энергии нельзя отнести:

а) широкую и плоскую листовую пластинку;

б) особое расположение листьев;

в) ярко окрашенные цветки;

г) прозрачную кожицу, покрывающую лист.

40. Впервые представление о виде ввел:

а) Джон Рей в XVII веке;

б) Карл Линней в XVIII веке;

в) Чарлз Дарвин в XIX веке;

г) Н. И. Вавилов в XX веке.

41. Важной чертой обмена веществ многих животных в отличие от растений и грибов является:

а) способность к автотрофному питанию;

б) способность к гетеротрофному питанию;

в) выделение продуктов жизнедеятельности через специализированную систему органов;

г) способность выделять тепло.

42. Возможность развития пресмыкающихся без метаморфоза обусловлена:

а) большим запасом питательного вещества в яйце;

б) распространением в тропической зоне;

в) преимущественно наземным образом жизни;

г) строением половых желёз.

43. Элементарной единицей эволюции является:

а) отдельный вид;

б) отдельная особь одного вида;

в) популяция особей одного вида, объединенных родством;

г) совокупность особей нескольких видов, объединенных родством.

44. Половое размножение организмов:

а) всегда осуществляется при участии только одного организма;

б) обеспечивает полную передачу всех признаков дочернему организму от родителей;

в) приводит к появлению организмов с новыми признаками;

г) наиболее эффективно, так как всегда приводит к многократному увеличению количества организмов.

45. В основе классификации организмов на два надцарства ядерные и доядерные лежат особенности их:

а) среды обитания;

б) клеточного строения;

в) формы тела;

г) образа жизни.

46. Жабры рыбы и речного рака являются органами:

а) аналогичными;

б) гомологичными;

в) дивергентными;

г) конвергентными.

47. Одно из положений клеточной теории гласит:

а) при делении клетки хромосомы способны к самоудвоению;

б) новые клетки образуются при делении исходных клеток;

в) в цитоплазме клеток содержатся различные органоиды;

г) клетки способны к росту и обмену веществ.

48. В основе формирования органов у многоклеточного организма лежит процесс:

а) мейоза;

б) митоза;

в) оплодотворения;

г) конъюгации.

49. Функция органических веществ клетки, характерная только для белков:

а) строительная;

б) защитная;

в) ферментативная;

г) энергетическая.

50. Основными компонентами хроматина ядра эукариот являются:

а) ДНК и РНК;

б) РНК и белки;

в) ДНК и белки;

К ферментам также применимы три основных критерия, характерных и для неорганических катализаторов. В частности, они остаются относительно неизменными после реакции, т. е. освобождаются вновь и могут реагировать с новыми молекулами субстрата (хотя нельзя исключить побочных влияний условий среды на активность фермента). Ферменты оказывают свое действие в ничтожно малых концентрациях (например, одна молекула фермента реннина, содержащегося в слизистой оболочке желудка теленка, створаживает около 10 6 молекул казеиногена молока за 10 мин при 37°С). Наличие либо отсутствие фермента или любого другого катализатора не оказывает влияния как на величину константы равновесия, так и на изменение свободной энергии (ΔG). Катализаторы лишь повышают скорость, с которой система приближается к термодинамическому равновесию, не сдвигая точки равновесия. Химические реакции с высокой константой равновесия и отрицательной величиной ΔG принято называть экзергоническими. Реакции с низкой константой равновесия и соответственно положительной величиной ΔG (они обычно не протекают спонтанно), называются эндергоническими. Для начала и завершения этих реакций необходим приток энергии извне. Однако в живых системах экзергонические процессы сопряжены с эндергоническими реакциями, обеспечивая последние необходимым количеством энергии.

Ферменты, будучи белками, обладают рядом характерных для этого класса органических соединений свойств, отличающихся от свойств неорганических катализаторов.

Термолабильность ферментов

Поскольку скорость химических реакций зависит от температуры, реакции, катализируемые ферментами, также чувствительны к изменениям температуры. Скорость химической реакции повышается в 2 раза при повышении температуры на 10°С. Однако из-за белковой природы фермента тепловая денатурация белка-фермента при повышении температуры будет снижать эффективную концентрацию фермента с последующим снижением скорости реакции. Так, примерно до 45-50°С преобладает эффект повышения скорости реакции, предсказуемый теорией химической кинетики. Выше 45°С более важной становится тепловая денатурация белка-фермента и быстрое падение скорости реакции (рис. 51).

Таким образом, термолабильность, или чувствительность к повышению температуры, является одним из характерных свойств ферментов, резко отличающих их от неорганических катализаторов. В присутствии последних скорость реакции возрастает экспоненциально при повышении температуры (см. рис. 51).

При 100°С почти все ферменты утрачивают свою активность (исключение составляет, очевидно, только один фермент мышечной ткани - миокиназа, которая выдерживает нагревание до 100°С). Оптимальной температурой для действия большинства ферментов теплокровных животных является 37-40°С. При низких температурах (0° или ниже) ферменты, как правило, не разрушаются (не денатурируются), хотя активность их падает почти до нуля. Во всех случаях имеет значение время воздействия соответствующей температуры. В настоящее время для пепсина, трипсина и ряда других ферментов доказано существование прямой зависимости между скоростью инактивации фермента и степенью денатурации белка. Укажем также, что на термолабильность ферментов определенное влияние оказывают концентрация субстрата, pH среды и другие факторы.

Зависимость активности ферментов от pH среды

Ферменты обычно наиболее активны в пределах узкой зоны концентрации водородных ионов, соответствующей для животных тканей в основном выработанным в процессе эволюции физиологическим значениям pH среды (pH 6,0-8,0). При графическом изображении на кривой колоколообразной формы имеется определенная точка, при которой фермент проявляет максимальную активность; эту точку называют оптимумом pH среды для действия данного фермента (рис. 52). При определении зависимости активности фермента от концентрации водородных ионов реакцию проводят при разных значениях pH среды, обычно при оптимальной температуре и при наличии достаточно высоких концентраций субстрата. В табл. 17 приводятся оптимальные пределы pH среды для ряда ферментов.

Из табл. 17 видно, что рН-оптимум действия ферментов лежит в пределах физиологических значений. Исключение составляет пепсин, pH-оптимум которого равен 2,0 (при pH 6,0 он не активен и не стабилен). Объясняется это функцией пепсина, поскольку в желудочном соке содержится свободная соляная кислота, создающая среду примерно этого значения pH. С другой стороны, pH-оптимум аргиназы лежит в сильно щелочной зоне (около 10,0); такой среды нет в клетках печени, следовательно, in vivo аргиназа функционирует, по-видимому, не в своей оптимальной зоне pH среды.

Согласно современным представлениям, влияние изменений pH среды на молекулу фермента заключается в воздействии на состояние или степень ионизации кислотных и основных групп (в частности, СООН-группы дикарбоновых аминокислот, SH-группы цистеина, имидазольного азота гистидина, NН 2 -группы лизина и др.). При разных значениях pH среды активный центр может находиться в частично ионизированной или неионизированной форме, что сказывается на третичной структуре белка и соответственно на формировании активного фермент-субстратного комплекса. Имеет значение, кроме того, состояние ионизации субстратов и кофакторов.

Специфичность ферментов

Ферменты обладают высокой специфичностью действия. По этому свойству они часто существенно отличаются от неорганических катализаторов. Так, мелкоизмельченные платина и палладий могут катализировать восстановление (с участием молекулярного водорода) десятков тысяч химических соединений различной структуры. Высокая специфичность ферментов обусловлена, как было упомянуто выше, конформационной и электростатической комплементарностью между молекулами субстрата и фермента и уникальной структурой активного центра фермента, обеспечивающими "узнавание", высокое сродство и избирательность протекания одной какой-либо реакции из тысячи других химических реакций, осуществляющихся одновременно в живых клетках.

В зависимости от механизма действия различают ферменты с относительной или групповой специфичностью и с абсолютной специфичностью. Так, для действия некоторых гидролитических ферментов наибольшее значение имеет тип химической связи в молекуле субстрата. Например, пепсин расщепляет белки животного и растительного происхождения, хотя они могут существенно отличаться друг от друга как по химическому строению и аминокислотному составу, так и по физикохимическим свойствам. Однако пепсин не расщепляет углеводы или жиры. Объясняется это тем, что местом действия пепсина является пептидная - СО-NH-связь. Для действия липазы, катализирующей гидролиз жиров на глицерин и жирные кислоты, таким местом является сложноэфирная связь. Аналогичной групповой специфичностью обладают трипсин, химотрипсин, пептидазы, ферменты, гидролизующие α-гликозидные связи (но не β-гликозидные связи, имеющиеся в целлюлозе) в полисахаридах и т. д. Обычно эти ферменты участвуют в процессе пищеварения, и их групповая специфичность, вероятнее всего, имеет определенный биологический смысл. Аналогичной относительной специфичностью обладают также некоторые внутриклеточные ферменты, например гексокиназа, катализирующая в присутствии АТФ фосфорилирование почти всех гексоз, хотя одновременно в клетках имеются и специфичные для каждой гексозы ферменты, выполняющие такое же фосфорилирование.

Абсолютной специфичностью действия называют способность фермента катализировать превращение только единственного субстрата. Любые изменения (модификации) в структуре субстрата делают его недоступным для действия фермента. Примером таких ферментов могут служить аргиназа, расщепляющая в естественных условиях (в организме) аргинин, уреаза, катализирующая распад мочевины, и др. (см. Обмен простых белков).

Имеются экспериментальные доказательства существования так называемой стереохимической специфичности, обусловленной существованием оптически изомерных L- и D-форм или геометрических (цис- и транс-) изомеров химических веществ. Так, известны оксидазы L- и D-аминокислот, хотя в природных белках обнаружены только L-аминокислоты. Каждый из видов оксидазы действует только на свой специфический стереоизомер 1 . (1 Имеется, однако, небольшая группа ферментов - рацемазы, катализирующие изменение стерической конфигурации субстрата. Так, бактериальная аланин-рацемаза обратимо превращает как L-, так и D-аланин в оптически неактивную смесь обоих изомеров: DL-аланин (рацемат). )

Наглядным примером стереохимической специфичности является бактериальная аспартатдекарбоксилаза, катализирующая отщепление СO 2 только от L-аспарагиновой кислоты с превращением ее в L-аланин. Стереоспецифичность проявляют ферменты, катализирующие и синтетические реакции. Так, из аммиака и α-кетоглутарата во всех живых организмах синтезируется L-изомер глутаминовой кислоты, входящий в состав природных белков. Если какое-либо соединение существует в форме цис- и транс-изомеров с различным расположением групп атомов вокруг двойной связи, то, как правило, только один из этих геометрических изомеров может служить в качестве субстрата для действия фермента.

Например, фумараза катализирует превращение только фумаровой кислоты (трансизомер), но не действует на малеиновую кислоту (цисизомер).

Таким образом, благодаря специфичности действия ферменты обеспечивают протекание с высокой скоростью лишь определенных реакций из огромного разнообразия возможных превращений в микропространстве клеток и целостном организме, регулируя тем самым интенсивность обмена веществ.

Факторы, определяющие активность ферментов

Здесь будут кратко рассмотрены факторы, определяющие скорость реакций, катализируемых ферментами, и более подробно будут изложены вопросы об активировании и ингибировании действия ферментов.

Как известно, скорость любой химической реакции уменьшается со временем, однако кривая хода ферментативных реакций во времени (см. рис. 53) не имеет той общей формы, которая характерна для гомогенных химических реакций. Снижение скорости ферментативных реакций во времени может быть обусловлено угнетением продуктами реакции, уменьшением степени насыщения фермента субстратом (поскольку по мере протекания реакции концентрация субстрата снижается), частичной инактивацией фермента при заданной температуре и pH среды.

Следует учитывать, кроме того, значение скорости обратной реакции, которая может оказаться более существенной при повышении концентрации продуктов ферментативной реакции. Учитывая эти обстоятельства, при исследовании скорости ферментативных реакций в тканях и биологических жидкостях обычно определяют начальную скорость реакции в условиях, когда скорость ферментативной реакции приближается к линейной (в том числе при достаточно высокой для насыщения концентрации субстрата).

ВЛИЯНИЕ КОНЦЕНТРАЦИИ СУБСТРАТА И ФЕРМЕНТА
НА СКОРОСТЬ ФЕРМЕНТАТИВНОЙ РЕАКЦИИ

Из приведенного выше материала вытекает важное заключение о том, что одним из наиболее существенных факторов, определяющих скорость ферментативной реакции, является концентрация субстрата. При постоянной концентрации фермента скорость реакции постепенно повышается, достигая определенного максимума (рис. 54), когда дальнейшее увеличение количеству субстрата уже не оказывает влияния на скорость реакции или в отдельных случаях даже тормозит ее. Как видно из кривой зависимости между скоростью ферментативной реакции и концентрацией субстрата, при низких концентрациях субстрата существует прямая зависимость между этими показателями, однако при высоких концентрациях скорость реакции становится не зависящей от концентрации субстрата; в этих случаях принято считать, что субстрат находится в избытке, а фермент полностью насыщен. Ограничивающим скорость реакции фактором в последнем случае становится концентрация фермента.

Скорость любой ферментативной реакции непосредственно зависит от концентрации фермента. На рис. 55 представлена зависимость между скоростью реакции и повышающимися количествами фермента в присутствии избытка субстрата. Видно, что между этими величинами существует линейная зависимость, т. е. скорость реакции пропорциональна количеству присутствующего фермента.

Ферменты (синоним: энзимы) пищеварительной системы - это белковые катализаторы, которые вырабатываются пищеварительными железами и расщепляют питательные вещества пищи на более простые компоненты в процессе пищеварения.

Ферменты (лат.), они же энзимы (греч.), делят на 6 основных классов .

Ферменты, работающие в организме, можно также разделить на несколько групп:

1. Метаболические ферменты - катализируют практически все биохимические реакции в организме на клеточном уровне. Их набор специфичен для каждого типа клеток. Два наиболее важных метаболических фермента: 1) супероксиддисмутаза (superoxide dismutase, SOD), 2) каталаза (catalase). С упероксиддисмутаза защищает клетки от окисления. Каталаза разлагает опасную для организма перекись водорода, образующуюся в процессе обмена веществ, на кислород и воду.

2. Пищеварительные ферменты - катализируют расщепление сложных питательных веществ (белков, жиров, углеводов, нуклеиновых кислот) на более простые компоненты. Производятся и действую эти ферменты в пищеварительной системе организма.

3. Пищевые ферменты – поступают в организм вместе с пищей. Любопытно, что некоторые пищевые продукты предусматривают в процессе своего изготовления этап прохождения ферментации, во время которого насыщаются активными ферментами. Микробиологическая обработка пищевых продуктов также обогащает их ферментами микробного происхождения. Разумеется, что наличие готовых дополнительных ферментов облегчает переваривание таких продуктов в желудочно-кишечном тракте.

4. Фармакологические ферменты - вводятся в организм в виде лекарственных препаратов в лечебных или профилактических целях. Пищеварительные ферменты – одна из наиболее часто используемых в гастроэнтерологии групп препаратов. Основным показанием для использования ферментных средств является состояние нарушенного переваривания и всасывания пищевых веществ – синдром мальдигестии/мальабсорбции. Этот синдром имеет сложный патогенез и может развиваться под воздействием различных процессов на уровне секреции отдельных пищеварительных желез, внутрипросветного пищеварения в желудочно–кишечном тракте (ЖКТ) или всасывания. Наиболее частыми причинами расстройств переваривания и всасывания пищи в практике гастроэнтеролога являются хронический гастрит с пониженной кислотообразующей функцией желудка, постгастрорезекционные расстройства, желчнокаменная болезнь и дискинезии желчевыводящих путей, экзокринная панкреатическая недостаточность. В настоящее время мировая фармацевтическая промышленность выпускает большое количество ферментных препаратов, которые отличаются друг от друга как дозой содержащихся в них пищеварительных ферментов, так и различными добавками. Препараты ферментов выпускаются в различной форме – в виде таблеток, порошка или капсул. Все ферментные препараты можно разделить на три большие группы: таблетированные препараты, содержащие панкреатин или пищеварительные ферменты растительного происхождения; препараты, в состав которых входят, помимо панкреатина, компоненты желчи, и препараты, выпускаемые в виде капсул, содержащих микрогранулы с энтеросолюбильной оболочкой. Иногда в состав ферментных препаратов включают адсорбенты (симетикон или диметикон), которые уменьшают выраженность метеоризма.

Группы пищеварительных ферментов

  • Протеолитические (протеазы, пептидазы) - расщепляют белки до коротких пептидов или аминокислот.
  • Липолитические (липазы) - расщепляют жиры до глицерина и жирных кислот.
  • Амилолитические (амилазы, карбогидразы) - расщепляют полисахариды (крахмал) до более простых сахаров (дисахаридов или моносахаридов).
  • Нуклеазы - расщепляют нуклеиновые кислоты до нуклеотидов.

Таблица ферментов ЖКТ (желудочно-кишечного тракта)

Отдел ЖКТ

Фермент

Субстрат

Продукт

Оптимальная среда

Ротовая полость

Амилаза (синонимы: птиалин, диастаза, α-амилаза, КФ 3.2.1.1; 1,4-α-D-глюкан-глюканогидролаза; гликогеназа; гликозил-гидролаза)

Крахмал.

Мишень: α-1,4-гликозидные связи между мономерами.

Олигосахариды, мальтоза (солодовый сахар, дисахарид глюкозы)

Слабо щелочная. pH 6,7-7,0. Ионы Са 2+

Мальтаза (кислая α-глюкозидаза)

Мальтоза (солодовый сахар)

Глюкоза

Все основные ферменты ЖКТ в минимальных (следовых) количествах

Пищевод

 Не выделяет собственных ферментов, в нём продолжается действие на пищу ферментов слюны

Желудок

Относится к гидролазам и, в частности, к эндопептидазам, т.е. он расщепляет центральные пептидные связи в молекулах белков и пептидов. Имеет 12 различных изоформ.

Белки.

Главные мишени: связи ароматических аминокислот тирозина и фенилаланина

Пептиды (пептоны), свободные аминокислоты

Кислая. рН 1,9. Для изоформ: 2,1-3,9
Химозин (сычужный фермент) Белки молока (казеиноген) Кислая, ионы Са 2+
Желатиназа (пепсин В, парапепсин I) Белки: коллаген, эластин Кислая. рН 2,1.

Липаза (желудочная)

Эмульгированные жиры

 Глицерин + жирные кислоты Кислая
Уреаза Мочевина Аммиак + СО 2 Щелочная. pH 8,0

ДПК (двенадцатиперстная кишка)

Липаза (стеапсин)

Жиры (липиды).

С помощью желчи переваривает жиры и жирные кислоты, а также жирорастворимые витамины A, D, E, K.

Глицерин + жирные кислоты

Щелочная

Трипсин

Белки и пептиды.

Главные мишени: связи между остатками положительно заряженных аминокислот лизина и аргинина.

Превращает проферменты гидролаз в активные ферменты. Переваривает в том числе сам себя. Также катализирует гидролиз восков - сложных эфиров.

Аминокислоты

Щелочная. pH 7,8-8.
Химотрипсин

Амилаза

Крахмал

Мальтоза(солодовый сахар)

Энтеропептидаза (энтерокиназа из группы эндопептидаз, пептид-гидролаза) - важный вспомогательный фермент, который не занимается перевариванием пищи

Трипсиноген.

Энтеропептидаза превращает неактивный фермент поджелудочной железы трипсиноген в активный трипсин.

Трипсин.

Щелочная.

Тонкий кишечник

Эрепсин

Белок

Щелочная.

Аланинаминопептидаза (ААП)

Относится к эндопептидазам, т.к. отщепляет N-концевую аминокислоту в молекуле пептида.

 Пептиды, получившиеся в результате расщепления белков в желудке и ДПК. Аминокислоты и дипептиды, содержащие пролин (вида X-Pro) Щелочная.
Липаза Жирные кислоты Щелочная.
Мальтаза (кислая α-глюкозидаза) Мальтоза (солодовый сахар) Глюкоза Щелочная.
Изомальтаза Мальтоза и изомальтоза Глюкоза Щелочная.
Сахараза Сахароза (свекловичный или тростниковый сахар) Глюкоза+фруктоза Щелочная.
Лактаза Лактоза (молочный сахар) Глюкоза+галактоза Щелочная.
Нуклеазы Нуклеиновые кислоты Нуклеотиды
Толстый кишечник Ферменты микроорганизмов, входящих в состав микробиоты толстой кишки